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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Pantanal. |
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Data corrente: |
09/12/2016 |
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Data da última atualização: |
26/05/2017 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo de Divulgação na Mídia |
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Autoria: |
BERGIER, I.; ASSINE, M. L. |
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Afiliação: |
IVAN BERGIER TAVARES DE LIMA, CPAP; MARIO LUÍS ASSINE, UNESP. |
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Título: |
Potenciais efeitos da mudança do clima sobre a hidrologia do Pantanal. |
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Ano de publicação: |
2016 |
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Fonte/Imprenta: |
Corumbá: Embrapa pantanal, 2016. |
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Páginas: |
2 p. |
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Série: |
(Embrapa Pantanal. Artigo de Divulgação na Mídia, 161). |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
O Pantanal compreende uma área de aproximadamente 150.000 km2 na Bacia do Alto Paraguai (BAP), cujo relevo varia entre 80 e 200 m. A rede de planícies inundáveis do Pantanal está conectada com as planícies do Chaco paraguaio ao sul. Os rios de leitos rochosos nas adjacências de planalto tornam-se rios aluviais ao adentrar a planície pantaneira, a qual tem sido progressivamente preenchida por sedimentos carreados por este sistema de rios. As falhas são evidentes na morfologia da bacia, condicionada pela ocorrência de terrenos précambrianos na borda ocidental da bacia e a drenagem aluvial moderna dentro da bacia. A sedimentação ocorre em um extenso trato aluvial deposicional formado pela planície do Rio Paraguai e por vários leques fluviais. |
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Palavras-Chave: |
Mudanças climáticas. |
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Categoria do assunto: |
P Recursos Naturais, Ciências Ambientais e da Terra |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/151519/1/ADM161.pdf
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Marc: |
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653 $aMudanças climáticas
700 1 $aASSINE, M. L.
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Esconder MarcMostrar Marc Completo |
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Registro original: |
Embrapa Pantanal (CPAP) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Milho e Sorgo. |
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Data corrente: |
14/11/1997 |
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Data da última atualização: |
11/06/2018 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Autoria: |
FONTES, E. P. B.; SILVA, C. J.; CAROLINO, S. M. B.; FIGUEREDO, J. D. F.; BATISTA, D. P. O. |
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Afiliação: |
EMBRAPA/CNPMS. |
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Título: |
A soybean binding protein (BiP) homolog is temporally regulated in soybean seeds and associates detectably with normal storage proteins in vitro. |
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Ano de publicação: |
1996 |
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Fonte/Imprenta: |
Brazilian Journal of Genetics, Ribeirão Preto, v. 19, n. 2, p. 305-312, 1996. |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
The endoplasmic reticulum (ER) luminal binding protein (BiP) is thought to be a key mediator of folding and assembly of de novo synthesized secretory proteins. We have used a maize (Zea mays L.) BiP antibady to identify its homolog in soybeans (Glycine max (L.) Merril). The accumulation of BiP in developing soybean seeds seems to be coordinated with the onset of active storage protein synthesis. We used a co-immunoprecipitation assay to detect soybean BiP:B-conglycinin interactions. Either a maize BiP antibody or a-B-conglycinin antibody co-immunoprecipitated the reciprocal protein from whole seed protein extract enzymatically depleted of adenosine 5-triphosphate (ATP), while an unrelated antibody failed to immunoprecipitate either one. The association ofBiP:B-conglycinin complexes was completely reversed by addition of ATP, a diagnostic feature of molecular chaperone-mediated interaction. However, only a very small fraction of B-conglycinin was found to be associated with BiP in whole cell protein extracts from immature seeds. These results are consistent with a transient association between BiP and B-conglycinin subunits, and suggests its involvement in the biosynthetic transport pathway of storage proteins to protein bodies. |
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Palavras-Chave: |
Protein; Seed; Soybean. |
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Thesagro: |
Biologia Molecular; Glycine Max; Proteína; Semente; Soja. |
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Thesaurus NAL: |
molecular biology. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/38228/1/Soybean-binding.pdf
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Marc: |
LEADER 02091naa a2200277 a 4500
001 1477302
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520 $aThe endoplasmic reticulum (ER) luminal binding protein (BiP) is thought to be a key mediator of folding and assembly of de novo synthesized secretory proteins. We have used a maize (Zea mays L.) BiP antibady to identify its homolog in soybeans (Glycine max (L.) Merril). The accumulation of BiP in developing soybean seeds seems to be coordinated with the onset of active storage protein synthesis. We used a co-immunoprecipitation assay to detect soybean BiP:B-conglycinin interactions. Either a maize BiP antibody or a-B-conglycinin antibody co-immunoprecipitated the reciprocal protein from whole seed protein extract enzymatically depleted of adenosine 5-triphosphate (ATP), while an unrelated antibody failed to immunoprecipitate either one. The association ofBiP:B-conglycinin complexes was completely reversed by addition of ATP, a diagnostic feature of molecular chaperone-mediated interaction. However, only a very small fraction of B-conglycinin was found to be associated with BiP in whole cell protein extracts from immature seeds. These results are consistent with a transient association between BiP and B-conglycinin subunits, and suggests its involvement in the biosynthetic transport pathway of storage proteins to protein bodies.
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Registro original: |
Embrapa Milho e Sorgo (CNPMS) |
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